I Nature presenteras två studier där två opioidreceptorers struktur har kartlagts. Det rör sig om opioidreceptorerna kappa och my. Opioidreceptorn är en s k G-proteinkopplad receptor, och dess struktur har visat sig vara svår att analysera med traditionell röntgenkristallografi. I Nature News rapporteras att de nu aktuella rönen har möjliggjorts av ett tekniskt framsteg som gjordes under 2007 då man började använda ett protein, T4L, för att bestämma strukturen hos G-proteinkopplade receptorer. Detta har resulterat i att man i dag har betydligt bättre möjligheter att analysera dessa receptorers struktur.

När man nu studerar opioidreceptorns struktur (både my och kappa) slås man av att den aktiva ytan på receptorn som liganden binder till är relativt stor och öppen, vilket bl a kan förklara varför olika ligander kan binda till receptorn och varför antagonister som naltrexon kan ha en så snabbt insättande effekt.
Det är välkänt att eufori och sedering förmedlas främst genom my-receptorn, men opiater binder normalt inte bara till my- utan till alla opioidreceptorer. Även detta kan förklaras av receptorernas struktur. Författarna hoppas att rönen ska göra det möjligt att skräddarsy framtida farmakologiska opiatbaserade behandlingar så att de kan riktas mot en specifik opioidreceptor och därigenom minska risken för biverkningar.