I Nature visar en studie att insulin binder till sin receptor på ett ovanligt sätt.
Receptorn är en homodimer, dvs den är uppbyggd av två identiska halvor som sitter samman med disulfidbindning. Vardera halvan består i sin tur av två olika kedjor, och det är till den ena av dem (alfakedjan) som hormonet binder.

Studien visar att då insulin binder till alfakedjan sker en konfigurationsförändring av både hormonet och receptorn, vilket en av studiens författare målande beskriver som en »molekylär handskakning«. Detta leder i sin tur till att den andra kedjan (betakedjan) ändrar form, vilket startar en kaskadreaktion som medför att cellen tar upp glukos.
Det studien visar är också var på alfakedjan insulin binder och hur stark bindningen är. Tidigare forskning har visat att bindning tycks ske till en del av kedjan, kallad L1, men den aktuella undersökningen avslöjar att den bindningen är svag och att det i stället är till en annan del av kedjan som insulinet binder. Förhoppningen är att den nya kunskapen om insulinets bindning till receptorn ska kunna leda till möjligheter att utveckla insulinanaloger framgent.
»Att förstå hur insulin binder till insulinreceptorn är grundläggande för utvecklingen av diabetesläkemedel«, sammanfattar en av studiens författare betydelsen av resultaten.